access01 arrow01 arrow02 mail01 qa01 file-text-o file-pdf-o file-word-o file-excel-o file-powerpoint-o sticky-note-o clone

教員プロフィール Profile

吉宗　一晃よしむね　かずあき

教授　博士（農学）

吉宗　一晃教授　写真
メールアドレス yoshimune.kazuaki
メールの送信時にはネームの後ろに@nihon-u.ac.jpを追記してください。
居室 29号館613号室　　研究室紹介
専門分野 生物工学，生化学
担当科目 応用分子化学実験Ⅲ，生命化学演習，生物化学，生物工学(S)，生体高分子化学，微生物生産工学
出身地 京都府
趣味 歴史探索，スポーツ観戦
学歴・経歴
1996年
京都大学農学部農芸化学科卒業
1998年
京都大学大学院農学研究科修士課程農芸化学専攻
2000年
京都大学農学研究科博士後期課程応用生命化学専攻
2000年
大分大学工学部助手
2006年
産業技術総合研究所ゲノムファクトリー研究部門研究員
2010年
九州大学農学研究院極限環境微生物ゲノム機能開発学講座　客員准教授
2011年
日本大学助教　生産工学部
2012年
日本大学准教授　生産工学部
2018年
日本大学教授　生産工学部

研究テーマ・概要

研究概要

微生物や酵素が持つ新しい機能を自然界から見出し、再生可能エネルギー生産、医療診断技術及び、食品加工等に応用する技術の開発を行っています。さらに目的とする技術開発に必要な生物の機能を人工的にデザインすることも目指しています。何十億年もかけて進化してきた複雑な生物機能を人工的にデザインすることは非常に難しいですが、デザイン技術の開発に向けて機能原理の基礎的な理解を深める研究も進めています。

主な研究テーマ

    アルツハイマー病等の診断方法の開発、高温や高濃度食塩環境でも働く酵素の構造と機能の解析、ビフィズス菌や乳酸菌のプロバイオティクス効果に関する研究

    研究業績等一覧

    学術論文

    1. Yoshimune K, M. Yamamoto, T. Aoyagi and I Yumoto: High and rapid L-lactic acid production by alkaliphilic Enterococcus sp. by adding wheat bran hydrolysate. Ferment Technol, 6: 1 (2016).
    2. Kabata M, E. Hase, K. Kimura, Y. Kobayashi, Y. Ueno and K. Yoshimune: Assay of hemoglobin A1c using lectin from Aleuria aurantia. AMB Express, 6: 119 (2016).
    3. Itakura A., Y.F. Kanematsu, R. Suzuki, H. Kohno and K. Yoshimune: Copper Ions enhance signal intensity of sandwich ELISA for amorphous aggregates of Amyloid-β42. Adv Biosci Biotech, 7: 343-349 (2016).
    4. Ochiishi, T., A. Itakura, L. Liu, H. Akatsu, H. Kohno, M. Nishimura and K. Yoshimune: Immunohistochemical detection of the delayed formation of nonfibrillar large amyloid-β aggregates. Genes to Cells, 21: 200-211 (2016).
    5. Hoshino, T., M. Tsuji, Y. Yajima, K. Yoshimune and A. Matsushika: Improvement of Saccharification and Fermentation by Removal of Endogenous Chemicals from Pretreated Lignocellulosic Biomass. Effect of Ion-Exchange Resin Treatment. Ferment. Technol., 4: 1-6 (2015).
    6. Tomonaga, Y., R. Kaneko, M. Goto, T. Ohshima and K. Yoshimune: Structural insight into activation of homoserine dehydrogenase from the archaeon Sulfolobus tokodaii via reduction. Biochem. Biophys. Rep., 3: 14-17 (2015).
    7. Shimizu, T., K. Yoshimune, T. Komoriya, M. Ogawa, T. Akiyama, X. Ye and H. Kohno: Classification of monoclonal antibodies to measure the progress of A1–42 aggregation. Global J. Res. Anal., 4: 117-119 (2015).
    8. Hasegawa, S., J. Kobayashi, T. Komoriya, H. Kohno and K. Yoshimune: Expression of Acetaldehyde Dehydrogenase Gene Increases Hydrogen Production and Acetate Consumption by Rhodobacter sphaeroides. Energ. Power Eng., 7: 396-402 (2015).
    9. Ota, H., M. Mushiga, T. Yoshimura and K. Yoshimune: Enzyme assay for pyridoxal 5'-phosphate by apo-D-amino acid aminotransferase. J. Biosci. Bioeng., 120: 117-119 (2015).
    10. Narihiro T., A. Suzuki, K. Yoshimune, T. Hori, T. Hoshino, I. Yumoto, A. Yokota, N. Kimura and Y. Kamagata: The Combination of Functional Metagenomics and an Oil-Fed Enrichment Strategy Revealed the Phylogenetic Diversity of Lipolytic Bacteria Overlooked by the Cultivation-Based Method. Microbes Environ., 29: 154-161 (2014).
    11. Shimizu, T., K. Yoshimune, T. Komoriya, T. Akiyama, X. Ye and H. Kohno: Combination of specific monoclonal antibodies allow identification of soluble aggregates of Aβ1-42 by sandwich ELISA. Adv. Biosci. Biotechnol., 4: 63-66 (2013).
    12. Shimizu, T., K. Yoshimune, T. Komoriya, T. Akiyama, X. Ye and H. Kohno: Monochlonal antibodies against large oval aggregates of Ab(1-42). J. Biosci. Bioeng., 115: 216-220 (2013).
    13. Komoriya, T., N. Inoue, K. Yoshimune, M. Ogawa, M. Moriyama and H. Kohno: Use of a highly sensitive latex reagent with amino acid spacer for determination of C-reactive protein concentration in a variety of liver diseases. J. Bioenerg. Bioeng., 114: 560-563 (2012).
    14. Hirabayashi, T., T. Goto, H. Morimoto, K. Yoshimune, H. Matsuyama and I. Yumoto: Relationship between rates of respiratory proton extrusion and ATP synthesis in obligately alkaliphilic Bacillus clarkii DSM 8720(T). J. Bioenerg. Biomembr., 44: 265-272 (2012).
    15. Kimoto, H., K. Yoshimune, H. Matsuyama and I. Yumoto: Characterization of catalase from psychrotolerant Psychrobacter piscatorii T-3 exhibiting high catalase activity. Int. J. Mol. Sci., 13: 265-272 (2012).
    16. Kobayashi, J., S. Hasegawa, K. Itou, K. Yoshimune, T. Komoriya, Y. Asada and H. Kohno: Expression of aldehyde dehydrogenase gene increases hydrogen production from low concentration of acetate by Rhodobacter sphaeroides. Int. J. Hydrogen Energy, 37: 9602-9609 (2012).
    17. Kobayashi, J., K. Yoshimune, T. Komoriya and H. Kohno: Efficient hydrogen production from acetate through isolated Rhodobacter sphaeroides. J. Biosci. Bioeng., 112: 602-605 (2011).
    18. Matsuno, T., K. Yoshimune and I. Yumoto: Physiological function of soluble cytochrome c-552 from alkaliphilic Pseudomonas alcaliphila AL 15-21(T). J. Bioenerg. Biomembr., 43: 473-481. (2011)
    19. Onishi, Y., S. Yano, J. Thongsanit, K. Takagi, K. Yoshimune and M. Wakayama: Expression in Escherichia coli of a gene encoding type II L-asparaginase from Bacillus subtilis, and characterization of its unique properties. Ann. Microbiol., 61: 517-524 (2011).
    20. Aino, K., T. Narihiro, K. Minamida, Y. Kamagata, K. Yoshimune and I. Yumoto: Bacterial community characterization and dynamics of indigo fermentation. FEMS Microbiol. Ecol., 74: 174-183 (2010).
    21. Yoshimune, K., H. Morimoto, Y. Hirano, J. Sakamoto, H. Matsuyama and I. Yumoto: The obligate alkaliphile Bacillus clarkii K24-1U retains extruded protons at the beginning of respiration. J. Bioenerg. Biomembr., 42: 111-116 (2010).
    22. Yumoto, I., K. Hirota, H. Kimoto, Y. Nodasaka, H. Matsuyama and K. Yoshimune: Psychrobacter piscatorii sp nov., a psychrotolerant bacterium exhibiting high catalase activity isolated from an oxidative environment. Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 60: 205-208 (2010).
    23. Yoshimune, K., Y. Shirakihara, M. Wakayama and I. Yumoto: Crystal structure of salt-tolerant glutaminase from Micrococcus luteus K-3 in the presence and absence of its product L-glutamate and its activator tris. FEBS J., 277: 738-748 (2010).
    24. Matsuno, T., Y. Mie, K. Yoshimune and I. Yumoto: Physiological role and redox properties of a small cytochrome c(5), cytochrome c-552, from alkaliphile, Pseudomonas alcaliphila AL 15-21(T). J. Biosci. Bioeng., 108: 465-470 (2009).
    25. Ogami, S., S. Hijikata, T. Tsukahara, Y. Mie, T. Matsuno, N. Morita, I. Hara, K. Yamazaki, N. Inoue, A. Yokota, T. Hoshino, K. Yoshimune and I. Yumoto: A novel membrane-anchored cytochrome c-550 of alkaliphilic Bacillus clarkii K24-1U: expression, molecular features and properties of redox potential. Extremophiles, 13: 491-504 (2009).
    26. Kimoto, H., H. Matsuyama, I. Yumoto and K. Yoshimune: Heme content of recombinant catalase from Psychrobacter sp T-3 altered by host Escherichia coli cell growth conditions. Protein Expr. Purif., 59: 357-359 (2008).
    27. Aino, K., K. Hirota, T. Matsuno, N. Morita, Y. Nodasaka, T. Fujiwara, H. Matsuyama, K. Yoshimune and I. Yumoto: Bacillus polygoni sp nov., a moderately halophilic, non-motile obligate alkaliphile isolated from indigo balls. Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 58: 120-124 (2008).
    28. Matsuno, T., N. Morishita, K. Yamazaki, N. Inoue, Y. Sato, N. Ichise, I. Hara, T. Hoshino, H. Matsuyama, K. Yoshimune and I. Yumoto: Cytochrome c-552 from gram-negative alkaliphilic Pseudomonas alcaliphila AL15-21(T) alters the redox properties at high pH. J. Biosci. Bioeng., 103: 247-254 (2007).
    29. Yano, S., A. Kamemura, K. Yoshimune, M. Moriguchi, S. Yamamoto, T. Tachiki and M. Wakayama: Analysis of essential amino acid residues for catalytic activity of glutaminase from Micrococcus luteus K-3. J. Biosci. Bioeng., 102: 362-364 (2006).
    30. Boontim, N., K. Yoshimune, S. Lumyong and M. Moriguchi: Cloning of D-glucose dehydrogenase with a narrow substrate specificity from Bacillus thuringiensis M15. Ann. Microbiol., 56: 237-240 (2006).
    31. Yoshimune, K., Y. Shirakihara, A. Shiratori, M. Wakayama, P. Chantawannakul and M. Moriguchi: Crystal structure of a major fragment of the salt-tolerant glutaminase from Micrococcus luteus K-3. Biochem. Biophys. Res. Commun., 346: 1118-1124 (2006).
    32. Yoshimune, K., T. Abe and M. Moriguchi: A combination of glutaminase and pH control prevents the nonenzymatic conversion of L-glutamate into L-2-pyrrolidine-5-carboxylic acid in food processing. J. Food Process. Eng., 29: 327-336 (2006).
    33. Yoshimune, K., K. Kugimiya and M. Moriguchi: Purification and characterization of a flavor-enhancing enzyme, thermostable adenosine-phosphate deaminase, from thermophilic Aspergillus fumigatus No. 4. Ann. Microbiol., 55: 267-272 (2005).
    34. Yoshimune, K., A. Hirayama and M. Moriguchi: A metal ion as a cofactor attenuates substrate inhibition in the enzymatic production of a high concentration of D-glutamate using N-acyl-D-glutamate amidohydrolase. Biotechnol. Lett., 27: 1325-1328 (2005).
    35. Yoshimune, K., A. Galkin, L. Kulakova, T. Yoshimura and N. Esaki: Cold-active DnaK of an Antarctic psychrotroph Shewanella sp. Ac10 supporting the growth of dnaK-null mutant of Escherichia coli at cold temperatures. Extremophiles, 9: 145-150 (2005).
    36. Yoshimune, K., A. Galkin, L. Kulakova, T. Yoshimura and N. Esaki: DnaK from Vibrio proteolyticus: Complementation of a dnaK-null mutant of Escherichia coli and the role of its ATPase domain. J. Biosci. Bioeng., 99: 136-142, (2005).
    37. Yoshimune, K., M. Kanda, M. Wakayama, S. Kanda, A. Sato, K. Sakai and M. Moriguchi: Role of arginine residue of D-aminoacylase from Alcaligenes xylosoxydans subsp. xylosoxydans A-6. Protein Pept. Lett. 12: 289-294, (2005).
    38. Wakayama, M., T. Yamagata, A. Kamemura, N. Boontim, S. Yano, T. Tachiki, K. Yoshimune and M. Moriguchi: Characterization of salt-tolerant glutaminase from Stenotrophomonas maltophilia NYW-81 and its application in Japanese soy sauce fermentation. J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 27: 1325-1328 (2005).
    39. Deejing, S., K. Yoshimune, S. Lumyong and M. Moriguchi: Purification and characterization of hyperthermotolerant leucine aminopeptidase from Geobacillus thermoleovorans 47b. J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 32: 269-276 (2005).
    40. Masuo, N., K. Yoshimune, K. Ito, K. Matsushima, Y. Koyama and M. Moriguchi: Micrococcus luteus K-3-type glutaminase from Aspergillus oryzae RIB40 is salt-tolerant. J. Biosci. Bioeng., 100: 576-578, (2005).
    41. Yoshimune, K., N. Esaki and M. Moriguchi: Site-directed mutagenesis alters DnaK-dependent folding process. Biochem. Biophys. Res. Commun. 326: 74-78, (2005).
    42. Yoshimune, K., Y. Ninomiya, M. Wakayama and M. Moriguchi: Molecular chaperones facilitate the soluble expression of N-acyl-D-amino acid amidohydrolases in Escherichia coli. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 31: 421-426, (2004).
    43. Yoshimune, K., R. Yamashita, N. Masuo, M. Wakayama and M. Moriguchi: Digestion by serine proteases enhances salt tolerance of glutaminase in the marine bacterium Micrococcus luteus K-3. Extremophiles, 8: 441-446, (2004).
    44. Masuo, N., K. Ito, K. Yoshimune, M. Hoshino, K. Matsushima, Y. Koyama and M. Moriguchi: Molecular cloning, overexpression, and purification of Micrococcus luteus K-3-type glutaminase from Aspergillus oryzae RIB40. Protein Expr. Purif. 38: 272-278, (2004).
    45. Wakayama, M., S. Kitahata, L. Manoch, T. Tachiki, K. Yoshimune and M. Moriguchi: Production, purification and properties of D-aminoacylase from a newly isolated Trichoderma sp. SKW-36. Proc. Biochem., 39: 1119-1124, (2004).
    46. Boontim, N., K. Yoshimune, S. Lumyong and M. Moriguchi: Production of D-glucose dehydrogenase for the determination of D-glucose. Ann. Microbiol., 54: 87-93, (2004).
    47. Boontim, N., K. Yoshimune, S. Lumyong and M. Moriguchi: Purification and characterization of D-glucose dehydrogenase from Bacillus thuringensis M15. Ann. Microbiol., 54: 481-492, (2004).
    48. Fukuchi, S., K. Yoshimune, M. Wakayama, M. Moriguchi and K. Nishikawa: Unique amino acid composition of proteins in halophilic bacteria. J. Mol. Biol., 327: 347-357, (2003).
    49. Chantawannakul, P., K. Yoshimune, Y. Shirakihara, A. Shiratori, M. Wakayama and M. Moriguchi: Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of salt-tolerant glutaminase from Micrococcus luteus K-3. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 59: 566-568, (2003).
    50. Yoshimune, K., T. Yoshimura, T. Nakayama, T. Nishino and N. Esaki: Hsc62, Hsc56, and GrpE, the third Hsp70 chaperone system of Escherichia coli. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293: 1389-1395, (2002).
    51. Yoshimune, K., T. Yoshimura and N. Esaki: Hsc62, a new DnaK homologue of Escherichia coli. Biochem. Biophys. Res. Commun. 250: 115-118, (1998).

    邦文学術論文（査読付き）

    1. 「アポ化したD-アミノ酸アミノ基転移酵素を用いたピリドキサール5'-リン酸の測定法」、太田寛毅、虫賀祐雄、吉村徹、吉宗一晃、生産工学部研究報告A　48:1-4 (2015).
    2. 「Aspergillus oryzae RIB40株の多様なグルタミナーゼ遺伝子—耐塩性グルタミナーゼ遺伝子の発見」、吉宗一晃、森口充瞭、日本醸造協会誌　102:18-23 (2007).
    3. 「高濃度食塩存在下で働く酵素タンパク質の環境適応戦略」、吉宗一晃、森口充瞭、化学と生物　44: 510-512 (2006).
    4. 「Aspergillus oryzae RIB40由来耐塩性グルタミナーゼの大量生産」、吉宗一晃、伊藤考太郎、松島健一朗、小山泰二、森口充瞭、日本醤油研究所雑誌, 32: 375-377 (2006)
    5. 「Aspergillus oryzae RIB40由来Micrococcus型グルタミナーゼのタグ融合型の精製」、増尾直久、吉宗一晃、伊藤考太郎、松島健一朗、小山泰二、森口充瞭、日本醤油研究所雑誌, 32: 17-21 (2006)
    6. 「海洋性細菌Micrococcus luteus K-3株由来グルタミナーゼのセリンプロテアーゼ限定分解による耐塩性の増強」、吉宗一晃、山下涼子、増尾直久、若山守、森口充瞭、日本醤油研究所雑誌　31 (3): 66-67 (2005).
    7. 「大分県地熱・温泉地帯から分離した好熱・好酸性菌Alicyclobacillus F-62株のグルタミナーゼ」、吉宗一晃、安部卓朗、日下浩一、若山守、森口充瞭、日本醤油研究所雑誌　29 (6): 235-239 (2003).

    特許

    1. 糖尿病の検出方法、特願2014-16801、H26.1.31
    2. ピリドキサールリン酸濃度の測定方法、特願2014-15203、H26.1.30
    3. アミロイドβタンパク質凝集体の測定法、特願2014-15208、H26.1.30
    4. ホモセリン脱水素酵素を用いたホモシステインの定量法、神野英毅、吉宗一晃、小森谷友絵、特願2012-019441
    5. 「高カタラーゼ産生微生物による過酸化水素含有排水処理およびカタラーゼの生産法」, 湯本勳、吉宗一晃、広田菊江、木元英之、松山英俊, 特開2009-296926
    6. 「非滅菌発酵による乳酸製造方法」, 吉宗一晃、湯本勳、WO2011/049205

    専門著書、総説等

    1. Yoshimune, K., J. Kawamoto, and T. Kurihara: Proteins involved in cold-adaptation. In: Cold-adapted Microorganisms. Horizon Scientific Press, in press
    2. Yumoto, I., K. Hirota, and K. Yoshimune: Environmental distribution and taxonomic diversity of alkaliphiles. In: Extremophiles Handbook. Springer, Inc., ISBN 978-4-431-53898-1. pp.56-76 (2011).
    3. Wakayama, M., K. Yoshimune, and M. Moriguchi: Methods for N-acyl-D-amino acid amidohydrolase research. In: D-Amino acids: A new frontier in amino acid and protein research. Nova Science Publishers, Inc., ISBN 1-60021-075-9. pp.561-571 (2007).
    4. Nandakumar, R., K. Yoshimune, M. Wakayama, and M. Moriguchi: Microbial glutaminase: biochemistry, molecular approaches and applications in the food industry. J. Mol. Catal., B Enzym., 23: 87-100, (2003).
    5. Wakayama, M., K. Yoshimune, Y. Hirose, and M. Moriguchi: Production of D-amino acids by N-acyl-D-amino acid amidohydrolase and its structure and function. J. Mol. Catal., B Enzym. 23: 71-85, (2003).

    邦文総説・解説・教科書等

    1. 吉宗一晃、若山守、「グルタミナーゼ・アスパラギナーゼ」、食品酵素化学の最新技術と応用II, 第10章, 99-108, (2011).
    2. 吉宗一晃、湯本勳、「絶対好アルカリ性Bacillus属細菌のエネルギー代謝機構」、 生化学, 82巻1号, 5-11, (2010).
    3. 吉宗一晃、森口充瞭、「旨味を増強する酵素・グルタミナーゼ」、日本醸造協会誌 100巻1号, 9-16 (2005).
    4. 吉宗一晃、福地佐斗志、森口充瞭、西川建「タンパク質から見た極限微生物の環境適応戦略」、バイオサイエンスとインダストリー 62巻 1号, 17-22 (2004).
    5. 吉宗一晃、広瀬芳彦、森口充瞭「D-アミノアシラーゼによるD-アミノ酸生産」、バイオサイエンスとインダストリー 61巻, 11-16 (2003).

    学位論文

    論文題目；Studies on biochemistry and application of Hsp70 family proteins（京都大学、2005年）

    研究室紹介

    吉宗研究室（微生物学、臨床検査学、バイオ工学）

    教授　吉宗　一晃
    メールアドレス yoshimune.kazuaki
    メールの送信時にはネームの後ろに@nihon-u.ac.jpを追記してください。

    生物機能の可能性を広げる

    新しい微生物、酵素または抗体の機能を駆使して、バイオエネルギー生産、食品加工、医療診断分野に貢献することを目的としています。生物が持つ新しい力を発見し、生物ができる新しいことを増やしましょう。

    研究室の様子（写真）

    主要研究テーマ

    • 酵素やタンパク質を用いた新規医療診断技術の開発
      血清中のバイオマーカー（PLP、ホモシステイン）及び、赤血球中のバイオマーカー（ヘモグロビンA1c、Aβ凝集体）の検出法の開発
    • シアノバクテリアを用いたバイオエネルギー生産
      共発酵法を用いたシアノバクテリアから脂肪酸の生産
    • 旨味増強酵素の機能解析
      旨味成分グルタミン酸を生産する酵素の反応解析と高機能化